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抗體催化的原理

閱讀：664發(fā)布時(shí)間：2011-3-24

       1986年，由P．G．schultz和R．A．Lerner分別領(lǐng)導(dǎo)的兩個(gè)小組同時(shí)證明抗體具有催化活性。針對(duì)一個(gè)四面體帶電荷的磷酸酯半抗原產(chǎn)生的抗體，能有選擇性地催化相應(yīng)的碳酸脂和羧酸脂的水解反應(yīng)。他們將這種有催化活性的抗體稱為催化性抗體（catalytic antibody），又稱抗體酶（abozyme）。催化抗體的作用取決于底物分子水解時(shí)的轉(zhuǎn)換態(tài)（transition state）。轉(zhuǎn)換態(tài)的分子結(jié)構(gòu)是分子活化后的一種結(jié)構(gòu)狀態(tài)，處于轉(zhuǎn)換態(tài)的分子具有zui高的活化能，分子表現(xiàn)極性。處于這種狀態(tài)的分子也是zui不穩(wěn)定的，能與這種分子結(jié)合的酶或者抗體會(huì)使某些化學(xué)鍵發(fā)生斷裂（如酯鍵，碳鍵，胺鍵等）起到酶解作用。可見抗體酶的作用與天然的蛋白質(zhì)酶非常相似?？贵w酶也表現(xiàn)出對(duì)底物的專一性，對(duì)立體結(jié)構(gòu)的專一性。在飽和動(dòng)力學(xué)與競(jìng)爭(zhēng)性抑制方面都與常規(guī)酶相似。所以抗體酶的發(fā)現(xiàn)打破了只有常規(guī)酶才有的分子識(shí)別和加速催化反應(yīng)的傳統(tǒng)概念，為酶工程學(xué)開創(chuàng)了新的領(lǐng)域篇章。


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