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蛋白核心序列對致病機(jī)理的影響

時間:2013-7-12閱讀:388
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蛋白核心序列對致病機(jī)理的影響
研究的是上海生科院生物化學(xué)與細(xì)胞生物學(xué)研究所胡紅雨研究員,其研究組主要研究方向是蛋白質(zhì)錯誤折疊、淀粉樣積聚和降解作用的分子機(jī)制及與神經(jīng)退行性疾病的關(guān)系。
胡紅雨研究組此前曾闡明了TDP-43蛋白的35-KDa裂解片段TDP-35是其在細(xì)胞質(zhì)內(nèi)形成包涵體的主要原因,并且包涵體的形成引起該蛋白質(zhì)參與RNA加工功能的改變 (Che-MX,et al. FASEB J,2011, 25: 2344)
在這一基礎(chǔ)上,研究人員利用生物化學(xué)和細(xì)胞生物學(xué)方法首先鑒定出TDP-43蛋白C-端區(qū)域的淀粉樣積聚核心序列。利用核磁共振法解析了該核心序列形成螺旋-轉(zhuǎn)折-螺旋的結(jié)構(gòu);用圓二色性譜研究發(fā)現(xiàn),隨著積聚過程的發(fā)生,該核心序列的結(jié)構(gòu)由α-螺旋轉(zhuǎn)變?yōu)?beta;-折疊。
體外研究表明,野生型TDP-43容易積聚并形成沉淀,而突變或缺失此核心序列的TDP-43則不容易積聚和沉淀。類似的,野生型TDP-43通過裂解成TDP-35片段,容易在細(xì)胞質(zhì)內(nèi)形成包涵體,而核心序列突變或缺失的TDP-43在細(xì)胞質(zhì)內(nèi)形成包涵體的能力大大降低。
肌萎縮側(cè)索硬化癥(Amyotrophic Lateral Sclerosis, ALS)和額顳葉變性(Frontotemporal Lobar Degeneration,FTLD) 是兩類臨床表征相似的神經(jīng)退行性疾病,主要病理特征是神經(jīng)元的退化,而且在這些神經(jīng)細(xì)胞內(nèi)檢測到大量包涵體的存在。生物通
這項(xiàng)研究指出淀粉樣積聚核心序列是TDP-43蛋白在病理情況下形成積聚和包涵體的一個重要因素,加深了人們對于細(xì)胞內(nèi)包涵體形成和這兩類神經(jīng)退行性疾病病理發(fā)生過程的認(rèn)識。
去年胡紅雨研究組還曾發(fā)表文章,應(yīng)用氧化還原敏感的Gaussia熒光素酶和綠色熒光蛋白GFP,報告融合蛋白所處的不同氧化還原環(huán)境,從而鑒定目標(biāo)蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)的亞定位及其拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)。

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